Неструктурные белки вирусов это

Вирусология как наука. Её задачи и связь с другими биологическими науками.

Вирусология (virus – яд животного происхождения, logos - наука) – наука, которая изучает мельчайшие патогенные микроорганизмы - вирусы.

Общая вирусология изучает природу и происхождение, классификацию, строение и химический состав, генетику вирусов, механизмы взаимодействия вируса и клетки, вопросы противовирусного иммунитета.

Частная вирусология изучает отдельные вирусы, патогенные для человека и животного, особенности профилактики, диагностики, ликвидации.

Связь с другими науками: с бактериологией (микробиологией) - бактериологические методы (микроскопия, серологические методы, фильтрация, стерилизация); цитологией - методы цитологии при изучении взаимодействия вируса с клеткой и его структуры; с медициной и ветеринарией: патанатомией и патфизиологией – изучение патологических изменений в организме хозяина; с химией белков, физической химией (заимствует методы, принятые в этих науках).

Этапы развития вирусологии.

I период: с древнейших времен до 1892г.

Вирусологии как самостоятельной науки еще не существовало, и изучали болезни бактериологи:

Пастер - борьба с бешенством. Э.Дженнер в к. 18 в. - вакцинация от оспы.

II период: формирование вирусологии как науки с 1892 по 1950 г.

Был получен метод выделения вирусов.

III период: с 1950 г. - появление электронного микроскопа, что позволило изучать взаимодействие вируса с

клеткой на клеточном уровне.

Отличие вирусов от других инфекционных агентов.

1. Структура (архитектура) вирусных частиц – вирион.

2. В вирионе генетический материал - либо ДНК, либо РНК.

3. Отсутствие рибосом (синтез белка) и мезосом (энергетические системы).

4. Паразитизм генетический.

5. Репродуцируют только в живой клетке.

6. Способ размножения – разобщенный во времени и пространстве (дизъюнктивный) – в одной клетке могут

синтезироваться отдельно вирусный белок и нуклеиновые кислоты, далее происходит сборка и

Основные свойства вирусов.

1. Очень малые размеры. Измеряются в нанометрах (1 нм=10 -9 м= 10 -3 мкм): мелкие, средние, крупные.

Масса в дальтонах (1 дальтон (Да) = масса 1 атома водорода = 1,67*10 -24 г).

2. Имеют корпускулярную (в виде частиц – carpuscula - частица) структуру и определенную для каждого

вида морфологию. Основные формы вирусов: палочковидные, сферические (шаровидные),

кубоидальные; головчатые (в виде сперматозоида) (бактериофаги); нитевидные.

3. Нуклеиновая кислота и белки - основные компоненты вирусов.

4. Содержат только ДНК или РНК (вирусы растений содержат всегда РНК).

5. Строгие (облигатные) внутриклеточные паразиты.

6. Нет способности к бинарному делению, почкованию и т.д.

7. Обладают наследственностью и изменчивостью (как и другие живые организмы!).

8. Многие вирусы обладают способностью кристаллизоваться (кристаллы вируса табачной мозаики обнаружил Д.И. Ивановский в клетках растений).

Химический состав вирусов.

Белки и ДНК или РНК. Белки 49 - 89%; нуклеиновые кислоты 3,5 - 40%.

Большая часть белка (+липиды и углеводы) образуют оболочку вируса. Небольшая часть белка связана с нуклеиновой кислотой.

Вирусные белки – полипептиды из аминокислот.

Из нуклеиновой кислоты и белка реконструируется полный вирион (вирусная частица).

Нуклеиновая кислота окружена двумя или одной белковыми оболочками – капсидами.

Капсид состоит из многих одиночных белковых молекул, расположенных в определенном порядке – капсомеров.

Ассоциация нуклеиновой кислоты и капсомера – нуклеокапсид.

Многие вирусы кроме нуклеокапсида имеют дополнительные внешние оболочки – пеплосыпредставлены множеством пепломеров, состоящих из белков и липидов – под микроскопом как выросты и шипы. Крупные и средние вирусы могут содержать липиды, углеводы и другие органические и неорганические вещества.

Структурные и неструктурные вирусные белки.

Структурные белки – входят в состав зрелых внеклеточных вирионов, имеют функции: защита от внешних воздействий, взаимодействие с мембраной чувствительной клетки, взаимодействие с вирусной нуклеиновой кислотой и др. В зависимости от расположения в вирионе различают структурные белки капсидные, суперкапсидной оболочки, матриксные, вирусных сердцевин.

Неструктурные белки – кодируются вирусным геномом, но не входят в вирион (предшественники вирусных белков, вирусные ферменты, ингибиторы клеточного биосинтеза и разрушения клеток др.)

Дата добавления: 2018-05-02 ; просмотров: 1160 ;

БЕЛКИ

Структура и молекулярная масса РНК-геномов вирусов животных

Таблица 4.

В зараженной клетке вирусный геном кодирует синтез двух групп белков: 1) структурных, которые входят в со­став вирусных частиц потомства, и 2) неструктурных, которые обслуживают процесс внутриклеточной репродукции вируса на разных его этапах, но в состав вирусных частиц не входят.

Количество структурных белков в составе вирусной частицы варьирует в широких пределах в зависимости от сложности организации вириона. Наибо­лее просто организованный вирус табачной мозаики со­держит всего один небольшой белок с молекулярной массой 17-18·10 3 , некоторые фаги содержат 2-3 белка, просто организованные вирусы животных — 3-4 белка. Сложно устроенные вирусы, такие как вирусы оспы, содержат более 30 структурных белков.

Структурные белки делятся на 2 группы:

1) капсидные белки, образующие капсид, т. е. футляр для нуклеиновой кислоты вируса (от лат. capsa — вме­стилище), и входящие в состав капсида геномные белки и ферменты;

2) суперкапсидные белки, входящие в состав суперкапсида, т. е. наружной вирусной оболочки.

Просто организованные вирусы, представляющие собой нуклеокапсид, содержат только капсидные белки. Сложно организованные вирусы содержат капсидные и суперкап­сидные белки.

Капсидные белки. Первоначальное представление о том, что капсидные белки являются всего лишь инерт­ной оболочкой для вирусной нуклеиновой кислоты, сложи­лось на основании изучения наиболее просто организо­ванного вируса табачной мозаики, частица которого со­стоит из одной молекулы РНК и одного типа белка, образующего чехол для РНК.

У ряда сложно организованных вирусов в составе кап­сида имеются ферменты, осуществляющие транскрипцию и репликацию вирусного генома — РНК и ДНК (РНК и ДНК-полимеразы), а также ферменты, модифицирую­щие концы иРНК. Если ферменты и геномные белки представлены единичными молекулами, то капсидные бел­ки представлены множественными молекулами. Эти белки и формируют капсидную оболочку, в которую у сложно организованных вирусов вставлены молекулы белков с дру­гими функциями.

Основным принципом строения капсидной оболочки вирусов является принцип субъединичности, т. е. построе­ние капсидной оболочки из субъединиц — капсомеров, обра­зованных идентичными полипептидными цепями. Правильно построенные белковые субъединицы — капсомеры возникают благодаря способности вирусных капсидных белков к самосборке. Самосборка объясняется тем, что упорядоченная структура — капсид имеет наименьшую свободную энергию по сравнению с неупорядоченными белковыми молекулами. Сборка капсидной оболочки из субъединиц запрограммирована в первичной структуре белка и происходит самопроизвольно или при взаимодействии с нуклеиновой кислотой.

Принцип субъединичности в строении вирусного капси­да является универсальным свойством капсидных белков и имеет огромное значение для вирусов. Благодаря этому свойству достигается огромная экономия генетического материала. Если бы капсидная оболочка была построена из разных белков, то на кодирование ее потребовалась бы основная часть генетической информации, заложенной в вирусном геноме. В действительности на кодирование, например, одной полипептидной цепи вируса табачной мозаики, расходуется менее 10 % генома. Далее, в меха­низме самосборки заложена возможность контроля за полноценностью вирусных полипептидов: дефектные и чу­жеродные полипептидные цепи при таком способе сборки вирионов будут автоматически отбрасываться.

Описанная способность к самосборке в пробирке и в зараженной клетке характерна только для простых виру­сов. Сборка сложно организованных вирусов является го­раздо более сложным многоступенчатым процессом, хотя отдельные ее этапы, например формирование капсидов и нуклеокапсидов, также основаны на самосборке.

Суперкапсидные белки. Гликопротеиды. Суперкапсидные белки, или пепломеры, располагаются в липопротеидной оболочке (суперкапсиде или пеплосе) сложно устроенных вирусов. Они либо пронизывают насквозь липидный бислой как, например, гликопротеиды альфа-вирусов (вируса леса Семлики), либо не доходят до внутренней поверхности. Эти белки являются типичны­ми внутримембранными белками и имеют много общего с клеточными мембранными белками. Как и последние, суперкапсидные белки обычно гликозилированы. Углевод­ные цепочки прикреплены к молекуле полипептида в опре­деленных участках. Гликозилирование осуществляют кле­точные ферменты, поэтому один и тот же вирус, проду­цируемый разными видами клеток, может иметь разные углеводные остатки: может варьировать как состав угле­водов, так и длина углеводной цепочки и место прикреп­ления ее к полипептидному ocтoвy.

Гликопротеиды являются амфипатическими молекула­ми: они состоят из наружной, гидрофильной части, кото­рая содержит на конце аминогруппу (N-конец), и погру­женной в липидный бислой, гидрофобной части, которая содержит на погруженном конце гидроксильную группу

Основной функцией гликопротеидов является взаимо­действие со специфическими рецепторами клеточной поверхности. Благодаря этим белкам осуществляется рас­познавание специфических клеточных рецепторов и прикрепление к ним вирусной частицы, т.е. адсорбция вируса на клетке. Поэтому гликопротеиды, выполняющие эту функцию, называют вирусными прикрепительными белка­ми.

Другой функцией гликопротеидов является участие в слиянии вирусной и клеточной мембран, т.е. в событии, ведущем к проникновению вирусных частиц в клетку. Ви­русные белки слияния ответственны за такие процессы, как гемолиз и слияние плазматических мембран соседних кле­ток, приводящие к образованию гигантских клеток, синцитиев и симпластов.

Просто организованные вирусы животных содержат прикрепительные белки в составе капсида. У сложно организованных вирусов эти белки входят в состав суперкапсида и представлены множественными молекулами.

Неструктурные белки изучены гораздо хуже, чем структурные, поскольку их выделяют не из очищенных препаратов вирусов, а из зараженных клеток, и возникают трудности в их идентификации и очи­стке от клеточных белков.

К неструктурным белкам относятся:

1) предшественники вирусных белков, которые отлича­ются от других неструктурных белков нестабильностью в зараженной клетке в результате быстрого нарезания на структурные белки;

2) ферменты синтеза РНК и ДНК (РНК и ДНК-полимеразы), обеспечивающие транскрипцию и реплика­цию вирусного генома;

4) ферменты, модифицирующие вирусные белки, на­пример протеиназы и протеинкиназы.

Однако многие неструктурные белки при ряде вирус­ных инфекций еще не идентифицированы и функции их не определены.

Типы структурных и неструктурных белков просто и сложно устроенных вирусов и их функции показаны на схеме 1.

В составе всех вирусов обязательно присутствуют белки и одна из нуклеиновых аминокислот. У сложноорганизованных вирусов есть также липиды, углеводы и другие соединения. Белки составляют от 49 до 89 % по массе, нуклеиновые кислоты – от 3 до 40 %. Нуклеиновая кислота и небольшое количество белка сосредоточены в центре вириона, большая часть белка – в капсиде. В состав белков входят те же аминокислоты, что и в состав остальных кислот, и построены они по тому же принципу. Белки вирусов выполняют различные функции. Они могут находиться на поверхности вириона, выполняя функцию рецепторов к чувствительным клеткам. Кроме того, капсид всех вирусов состоит из белков, выполняющих структурную функцию. Наконец, репликация вирусной нуклеиновой кислоты невозможна без участия белков - ферментов. Молекулярная масса вирусных белков варьирует в пределах от 10 · 103 до 15 · 104 Д. Учитывая разнообразие вирусных белков, их принято разделять на две группы: структурные и неструктурные (функциональные). Структурными белками являются все те белки, которые входят в состав капсида и поэтому придают вирусу определенную форму. Количество структурных белков у разных вирусов различно, что зависит от степени организации и размеров вируса. Неструктурными белками являются все те белки, которые участвуют в процессе репродукции вирусов. Это главным образом ферменты, регулирующие репродукцию, а также их предшественники.

Основная часть полипептидов является вирусоспецифическими белками (синтезированы по программе генома вируса). Их можно разделить на классы:

Снаружи вириона обычно располагаются высокомолекулярные белки, внутри – низкомолекулярные, тесно связанные с нуклеиновой кислотой. Основная роль наружных белков – защита нуклеиновой кислоты. Функции вирусных белков следующие:

1) защитная – защищает нуклеиновую кислоту от воздействия внешней среды;

2) адресная – белки имеют рецепторы определенной чувствительной клетки; 3) белки вирусов облегчают проникновение вируса в клетку.

Ферменты. В составе вириона присутствуют ферменты:

а) кодируемые вирусом;

б) индуцируемые вирусом.

Ген, кодирующий определенный фермент, входит в состав нуклеиновой кислоты вируса, а ген индуцируемых ферментов входит в состав клеточной ДНК. Другими словами, кодируемые вирусом ферменты – это все те ферменты, которые синтезированы по программе вирусного генома. Индуцируемые вирусом ферменты представляют собой ферменты клетки, переподчиненные вирусом для его собственной репродукции.

В зависимости от стадии развития ферменты делятся на следующие группы:

1) ферменты внутриклеточной формы вируса. Это ферменты, которые синтезируются на вирусной нуклеиновой кислоте только внутри пораженной клетки;

2) ферменты внеклеточной формы вируса. К ним относятся транскриптаза (РНК-полимераза), обратная транскриптаза (ревертаза) – все они заключены в состав вириона.

Липиды и углеводы, минеральные элементы, входящие в состав вирионов

Простые (безоболочечные) вирусы состоят из нуклеиновой кислоты и белка и представляют собой нуклеопротеиды или нуклеокапсиды. Сложные (оболочечные) вирусы кроме нуклеиновой кислоты и белка содержат также липиды и углеводы.

Нуклеиновые кислоты

Два типа нуклеиновых кислот – ДНК и РНК. Их структура относительно однообразна: ДНК представляет собой двуспиральную молекулу, РНК – односпиральную молекулу. Функция ДНК заключается в хранении и репликации наследственной информации, таким образом, она является клеточным геномом. РНК представлена в клетке в трех формах: информационной (иРНК), рибосомальной (рРНК), и транспортной (тРНК). Каждая из них выполняет определенную функцию: иРНК образуется в результате транскрипции генома и передает информацию с генома на белок, синтезирующий аппарат клетки, рРНК является структурным компонентом рибосом, тРНК доставляет аминокислоты белок-синтезирующему аппарату клетки.

В отличии от клетки вирусы содержат один тип нуклеиновой кислоты – или ДНК или РНК. Каждая из них выполняет функцию вирусного генома. Структура нуклеиновых кислот у разных вирусов весьма разнообразная. По количеству цепей они бывают одно- и двуспиральными, по форме – линейными и кольцевыми (циркулярными), а также непрерывными и фрагментированными

Белки.

Белки являются основными компонентами вирионов и состаяляют от 57 до 90% массы вириона. По аминокислотному составу вирусные белки принципиально не отличаются от состава белков животных.

В геноме вирусов кодируются две группы белков: структурные, которые входят в состав вирионов потомства, и неструктурные, участвующие в репродукции вируса на разных этапах, но не входящие в состав вирионов.

Структурные белки в составе вириона варьируют в широких пределах, что зависит от сложности организации вириона. Простые вирусы 3-4 белка, сложные более 30. Среди структурных белков – капсидные и пепломеры. Капсидные формируют капсид, окружающий нуклеиновую кислоту, геномные белки и ферменты. Пепломеры – белки суперкапсидной оболочки, называемой пеплос. Простые вирусы содержат только капсидные белки, а сложные капсидные и пепломеры. Белки в составе вирусного капсида называются капсомерами, основная функция – защита вирусного генома от неблагоприятных воздействий.

Суперкапсидные белки (пепломеры) находятся в липопротеидной оболочке сложных вирусов. Они либо пронизывают липидный бислой вириона, либо не доходят до его внутренней поверхности. Они гликопротеиды, т.е. к молекуле белка в определенных местах прикреплены углеводные цепи. Убольшинства сложных вирусов гликопротеиды формируют на поверхности вириона выступы – шипы длиной 7-10 нм.

Неструктурные белки менее изучены.К ним относятся: предшественники вирусных белков, которые существуют в зараженной клетке очень непродолжительное время, а затем нарезаются; ферменты синтеза РНК и ДНК – полимеразы; регуляторы стадий репродукции вирусов; ферменты, модифицирующие вирусные белки – протеиназы и протеинкеназы.

Липиды и углеводы. В состав вирионов всех сложных(оболочечных) вирусов позвоночных кроме нуклеиновой кислоты и белка входят липиды и углеводы.

50-60% фосфолипиды, 20-30% - холестерин. Липиды обнаруживаются только в суперкапсидной оболочкевирионов и имеют клеточное происхождение. Это связанно с тем, что оболочечные вирусы формируются путем почкования на плазматической мембране клеток. Поэтому суперкапсидная оболочка вирионов представляет собой мембрану клетки-хозяина,модифицированную за счет встроенных в нее вирусных белков – пепломеров. В вирионах в основном обнаруживают фруктозу, сахарозу, галактозу, глюкозамин. Углеводы являются каркасом для локальных участков гликопротеидов, обеспечивают сохранение конформации белковых молекул и защищают от действия протеаз.

Компоненты клетки-хозяина. В составе вирионов могут обнаруживаться некоторые компоненты клеток-хозяина. Это могут быть белки или цельные клеточные структуры. Например, в составе некоторых оболочечных вирусов находится белок цитоскелета, рибосомы, клеточные гистоны

Также белки могут обладать свойствами катализировать те или иные биохимические реакции: 9) РНК-зависимая РНК-полимеразная активность. Эту функцию выполняют структурные белки всех вирусов, в вирионах которых содержится РНК, не играющая роль мРНК; 10) РНК-зависимая ДНК-полимеразная активность – эту функцию выполняют специальные белки ретровирусов, именуемые ревертазами; 11) защита и стабилизация вирусной рНК после ее выхода из капсида в зараженной клетке.

В зависимости от расположения того или иного белка в вирионе выделяют группы белков: А) Капсидные белки – в вирионах сложно организованных вирусов эти белки могут выполнить только 2-3 функции – защита НК, способность к самосборке и разрушению в ходе освобождения НК. В вирионах простых вирусов их функции обычно более многообразны. Б) Белки вирусной суперкапсидной оболочки – их роль сводится в основном к организации почкования вирионов, способности к самосборке, взаимодействию с мембраной чувствительных клеток, организации проникновения в чувствительную клетку. В) Матриксные белки – белки промежуточного слоя вирионов, расположенного сразу под суперкапсидной оболочкой некоторых вирусов. Их основные функции: организация почкования, стабилизация структуры вириона за счет гидрофобных взаимодействий, посредничество в осуществлении связи суперкапсидных белков с капсидными. Г) Белки вирусных сердцевин – представлены в основном ферментами. Вирусы, имеющие многослойные капсиды, могут иметь и защитную роль. Д) Белки, ассоциированные с НК самого внутреннего слоя вирионов.

Структурные белки делятся на 2 группы:

1) капсидные белки, образующие капсид, т. е. футляр для нуклеиновой кислоты вируса (от лат. capsa — вместилище), и входящие в состав капсида геномные белки и ферменты;

2) суперкапсидные белки, входящие в состав суперкапсида, т. е. наружной вирусной оболочки.

Электронная микроскопия. Подготовка материала и принцип работы электронного микроскопа.

Скрейпи

(Chesmus ovium), почесуха, медленно развивающаяся инфекц.болезнь овец, связанная с дистрофич. изменениями в ц. н. с., характеризующаяся возбуждением, сильнымзудом, атаксией, параличами и истощением. Регистрируется в странах Европы, Юж. Африки, в Индии,Австралии, Канаде, США. Экономич. ущерб от С. о. значителен, летальность 3—5% , в нек-рых стадах — до20—40%.

Природа возбудителя С. о. не установлена. Вирусная гипотеза не нашла своего подтверждения.Возбудитель чрезвычайно устойчив — выдерживает кипячение в течение 3 ч, резистентен кдезинфицирующим средствам, длительно сохраняется в высушенном патол. материале и при низких темп-рах.

Эпизоотология. Заболевают овцы в возрасте не моложе 18 мес. Возбудитель передаётся при совместномсодержании больных и здоровых животных и при пастьбе на инфицированных пастбищах. Овцы разныхпород обладают различной восприимчивостью к С. о. Болезнь регистрируется в любое время года, но чащезимой и весной. Есть мнение о связи между С. о. и такими болезнями человека, как рассеянный склероз,паркинсонизм, куру. Патогенез и иммунитет не изучены. Инкубац. период от 1 до 4 лет. Вначале у больных животных отмечают повышеннуювозбудимость, дрожь, ходульную походку, скрежет зубами, чмоканье губами. Кожа становится грубой, шерстьвзъерошивается. Характерный признак — зуд. Животные стирают шерсть об изгороди, кусают поражённыеместа. На теле появляются голые пятна (рис. 1), иногда покрытые струпьями. Затем у животных наблюдаютистощение (аппетит сохранён), нарушение координации движений, параличи. Животные могут погибнутьчерез неск. недель после появления первых признаков болезни. Длительность болезни 1—6 мес и более.

Билет 29

Папиллярные узоры пальцев рук - маркер спортивных способностей: дерматоглифические признаки формируются на 3-5 месяце беременности, не изменяются в течение жизни.

Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов (88‰).

Вторым существенным компонентом вирусной частицы являются белки. Принято различать структурные и неструктурные белки. К первым относятся белки, которые входят в состав вириона и участвуют в формировании основных компонентов вирусной частицы. Неструктурными называются вирусные белки, которые принимают участие в процессах репродукции вирусов внутри инфицированной клетки и, как правило, отсутствуют в составе вирионов . Основываясь на топографии полипептидов в структуре вириона, различают капсидные белки, которые находятся и участвуют в формировании вирусного капсида , и суперкапсидные белки, которые входят в состав вирусных оболочек.

Набор капсидных белков различен у сложных и простых вирусов. Это обусловлено тем, что у сложных вирусов рецепторные белки расположены в оболочке вируса, а у простых - в составе капсида. Среди капсидных белков выделяется группа полипептидов, образующих комплекс с вирусными нуклеиновыми кислотами . Эти белки получили название нуклеокапсидных, или NС-белков . Как правило, это небольшие по размеру белки 5-15 кДа, имеющие высокий положительный заряд и часто содержащие специальные последовательности для взаимодействия с нуклеиновыми кислотами.

Следующая группа белков - это собственно капсидные или сердцевинные белки, которые выполняют роль защиты ("футляра") для комплексов нуклеиновая кислота-нуклеокапсидный белок и формируют основную структуру капсида. Это среднего размера белки с молекулярной массой 15-40 кДа. Характерным в их строении является наличие высокого процента бета-слоев, которые формируют многослойные складчатые структуры. У простых вирусов в составе капсида также находятся поверхностные или рецепторные белки.

Для рецепторных белков характерны доменная структурная организация и наличие многочисленных остатков аминосахаров, ковалентно связанных с остатками аспарагина ( N-гликозилирование ) или оксосодержащих аминокислот ( O-гликозилирование ) в так называемых участках гликозилирования. Основная роль этих белков состоит в специфическом рецепторном взаимодействии с клетками-мишенями, чем, собственно, и достигается уровень специфичности вирусов по отношению к разным клеткам, органам, тканям и видам биологических объектов. Эти белки склонны к формированию сложных субъединичных комплексов, которые формируют различного рода выросты, шипы на поверхности вириона и тем самым обеспечивают существенное увеличение эффективного радиуса вирусной частицы. Размеры шипов могут достигать 7-10 нм.

Вторая функция поверхностных белков - это обеспечение внедрения вирусного генетического материала ( интернализация ) в клетки-мишени после их узнавания за счет рецепторного взаимодействия. В составе капсида также можно обнаружить вирусспецифические ферменты, которые принимают участие в процессах транскрипции, репликации вирусного генома, а также белки, определяющие топографию мест репликации и транскрипции вируса в клетках - "пилотные" белки (от англ. pilot proteins).

У сложных вирусов все поверхностные белки перенесены из капсида в суперкапсид (оболочку) вируса. В связи с этим они получили название суперкапсидных белков. Среди суперкапсидных белков выделяют три основные полипротеина. Это наружный белок, который выполняет функции рецепторного белка, мембранный белок, который обеспечивает интернализацию вируса, и матриксный белок, выполняющий структурные функции и выстилающий внутреннюю поверхность мембраны. Нередко функции наружного и мембранного белков объединены в пределах одного белка. Функции наружного белка могут выполнять сложные белковые комплексы, образованные из нескольких субъединиц. В некоторых случаях для интернализации вируса необходима ферментативная активность, в связи с чем среди мембранных белков могут находиться вирусспецифические ферменты.

Помимо вирусспецифических в составе вирионов обнаруживают клеточные белки. В первую очередь это белки, связанные с клеточными мембранами (рецепторы, иммунологические маркеры, белки главного комплекса гистосовместимости и т.д.). Ряд вирусов содержит рибосомные белки в составе захваченных рибосом . Некоторые ДНК-содержащие вирусы включают гистоны в ассоциации с вирионной ДНК. В составе вирионов сложных вирусов можно обнаружить элементы цитоскелета клетки. Подчас обнаружение клеточных белков связано со случайным захватом этих белков в процессе сборки вирионов. Однако в некоторых случаях эти белки выполняют важные для вируса функции. Например, клеточный белок циклофилин A составляет более 30% всех белков вириона ВИЧ-1 . Сборка вирионов в отсутствие этого белка приводит к появлению неинфекционных вирусных частиц.

Вирусный белок является как компонент и продукт вируса . Вирусные белки сгруппированы в соответствии с их функциями, а также группы вирусных белков включают структурные белки, неструктурные белки, регулирующие и вспомогательные белки. Вирусы являются неживыми , и они не имеют средств , чтобы воспроизвести на своем собственном. Они зависят от метаболизма их клетки - хозяина в энергию, ферменты и прекурсоры, для того , чтобы воспроизвести. Таким образом , вирусы не код для многих из своих собственных вирусных белков, но , скорее, они используют механизмы клетки - хозяина, чтобы производить вирусные белки , необходимые им для репликации.

содержание

Вирусные структурные белки

Большинство вирусных структурных белков являются компонентами для капсида и оболочки вируса.

Несколько протомеров, олигомерные (вирусные) белковые субъединицы, объединяются, чтобы сформировать капсомеры и капсомеры собрались вместе, чтобы сформировать капсид. Капсомеров может организовать в икосаэдрическом, винтовой или сложный капсид, но и во многих вирусах, такие как вирус простого герпеса, икосаэдрический капсид собран. Три асимметричные и неидентичные вирусные белковые агрегаты составляют каждый из двадцати одинаковых треугольных граней в икосаэдрическом капсиде.

Капсида некоторых вирусов заключены в мембрану , называется оболочка вируса. В большинстве случаев вирусная оболочка получается капсида из плазматической мембраны клетки - хозяина, когда вирус покидает свою клетку - хозяина с помощью процесса , называемого почкованием. Оболочка вируса состоит из липидного бислой внедренного с вирусными белками, в том числе вирусных гликопротеинов . Эти вирусные гликопротеины связываются со специфическими рецепторами и корецепторами на мембране клеток - хозяев, и они позволяют вирусам прикрепить на их клетки - мишенях. Некоторые из этих гликопротеинов включают в себя:

• Гемагглютинина, нейраминидазы, и белок М2 вируса гриппа.
• gp160, состоящий из субъединиц gp120 и gp41, в вирусе иммунодефицита человека (ВИЧ).

Вирусные гликопротеины играют важную роль в вирус-клетка слияния. Вирус-к-клетке слияние инициируется, когда вирусные гликопротеины связываются с клеточными рецепторами.

Слияние вирусной оболочки с клеточной мембраной требует высокой энергии , чтобы иметь место. Вирусные мембранные белки слияний действуют как катализаторы , чтобы преодолеть этот высокий энергетический барьер. После вирусного гликопротеина связывания с клеточными рецепторами, вирусные мембранные белки слияния претерпевают изменение в структуре конформации. Это изменение конформации затем облегчает дестабилизацию и слияние вирусной оболочки с клеточной мембраной, позволяя петлю слитого (FLS) или гидрофобные слитые пептиды (ФПС) на вирусной оболочке , чтобы взаимодействовать с клеточной мембраной. Большинство вирусной мембраны слитые белки будут в конечном итоге в шпилька-подобный конформации после слияния, в котором FLS / Рамочные и трансмембранный домен все на одной и той же стороне белка.

Вирусные гликопротеины и их трехмерные структуры, до и после слияния, позволили широкий спектр структурных конформаций, чтобы быть обнаруженным. Вирусные мембранные белки слияния, были сгруппированы в четыре разных классов, и каждый класс идентифицируются характерными структурными конформациями:

• Класс I: Пост-слитая конформация имеет четкую центральную структуру биспиральной, состоящую из сигнатуры тримера альфа-спиральных шпилек. Пример вирусного слитого белка Класса I, представляет собой гликопротеин ВИЧ, gp41.
• Класс II: Белок испытывает недостаток в центральную структуру биспиральной. Содержит характерную удлиненную бета- структуру листа эктодомена, что refolds дать тример шпилек. Примеры класса II вирусных белков слияний включают E белок вируса денге, а Запад вирус нила E белок.
• Класс III: Структурная конформация представляет собой сочетание признаков из вирусных слитых белков мембраны класса II класса I и. Пример класса III вирусных слитого белка является вирус бешенства гликопротеина, Г.
• Класс IV: Класс IV белки вирусных слитые представляют собой слитые-ассоциированный небольшие трансмембранными (FAST) белки. Они не образуют тримеры шпилек или самих шпильки структур, и они являются самыми маленькими известными вирусными белками слияния. БЫСТРО белки кодируются членами безоболочечного Reoviridae семейства вирусов.

Вирусные белки неструктурных

Вирусные неструктурные белки представляют собой белки, кодируемые геном вируса и выражены в инфицированных клетках. Тем не менее, эти белки не собираются в вириона. Во время репликации вирусов, некоторые вирусные неструктурные белки выполняют важные функции, которые влияют на сам процесс репликации. Кроме того, во время сборки вирусов, некоторые из этих белков также выполняют важные функции, которые влияют на процесс сборки. Некоторые из этих вирусных неструктурных белков являются функции образования репликона, иммуномодуляция, и трансактивация вирусных генов, кодирующих белок структурных.

Вирусные белки неструктурных взаимодействуют с белками клетки-хозяина с образованием репликон, иначе известный как комплекс репликации. В вируса гепатита С, вирусные неструктурные белки взаимодействуют с сотовой везикул мембраны транспортного белка, hVAP-33, чтобы собрать репликон. Вирусный неструктурных 4b (NS4B) белок изменяет мембрану клетки-хозяина и начинает процесс формирования комплекса репликации. Другие вирусные неструктурные белки, такие как NS5A, NS5B, и NS3, также на работу в комплексе, и NS4B взаимодействует с ними, и связывается с вирусной РНК.

Иммунный ответ хозяина на инфицированную клетку можно регулировать с помощью иммуномодулирующих свойств вирусных неструктурных белков. Вирусный неструктурных белков NS1 в вирус Западного Нила предотвращает активацию комплемента через его связывание с белком контроля комплемента, фактор H. В результате, комплемент признание инфицированных клеток снижается, а инфицированные клетки остаются невредимыми иммунной системы хозяина.

Вирусные регуляторные и вспомогательные белки

Вирусные регуляторные и вспомогательные белки имеют множество функций. Эти вирусные белки контролировать и влиять на вирусные выражения генов в вирусном геноме, в то числе вирусных структурных генов скоростей транскрипции. Вирусные регуляторные и вспомогательные белки также влиять и регулировать клеточные функции клетки-хозяина, например, регуляции генов и апоптоза.

В ДНК-вирусов и ретровирусов, вирусные регуляторные белки могут повысить вирусную транскрипцию генов, также, что эти белки могут также повысить хозяина транскрипции клеточного гена тоже.

Вирусные дополнительные белки, известные также в качестве вспомогательных белков, которые кодируются геном ретровирусов. Большинство вирусных белков аксессуара только выполнять свои функции в определенных типах клеток. Кроме того, они не имеют большого влияния на репликацию вируса. Однако, в некоторых случаях, поддерживая репликацию вирусов потребуется помощь (и функции) вирусных вспомогательных белков.

Эндогенные ретровирусные белки

Syncytin представляет собой эндогенный ретровирус белки , который был захвачен в геноме млекопитающих , чтобы позволить слияние мембран в плацентарном морфогенезе.