Типы и функции коллагена

Добавил пользователь Валентин П.
Обновлено: 14.12.2024

Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у многоклеточных животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов. Коллаген - основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих, составляющий от 25 % до 35 % белков во всём теле, т.е. 6% массы тела. Название "коллаген" объединяет семейство близкородственных фибриллярных белков, которые являются основным белковым элементом кожи, костей, сухожилий, хряща, кровеносных сосудов, зубов. В разных тканях преобладают разные типы коллагена, а это, в свою очередь, определяется той ролью, которую коллаген играет в конкретном органе или ткани.

Молекула коллагена (тропоколлагена) построена из трех пептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков. Необычен аминокислотный состав коллагена: каждая третья аминокислота - это глицин, 20 % составляют остатки пролина и гидроксипролина, 10 % - аланина, остальные 40 % представлены всеми другими аминокислотами. Коллаген - единственный белок, в котором содержится гидроксипролин. Эта аминокислота получается путем гидроксилирования части остатков пролина уже после образования пептидных цепей.

Коллаген - сложный белок, гликопротеин: содержит моносахаридные (галактозильные) и дисахаридные (галактозилглюкозильные) остатки, соединенные с гидроксильными группами некоторых остатков оксилизина.

Глава 1.История исследования коллагена

Учёные десятилетиями не могли понять молекулярное строение коллагена. Первое доказательство того, что коллаген имеет постоянную структуру на молекулярном уровне, было представлено в середине 30-х годов прошлого века. С того времени много выдающихся учёных, включая Нобелевских лауреатов, таких как Фрэнсис Крик, Лайнус Полинг, Александр Рич, Ада Йонат, Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран работали над строением мономера коллагена.

Ученые того времени предсказывали перспективность применения коллагена и материалов на его основе. В результате вначале 80-х появились первые коллагеновые препараты для остановки кровотечений, лечения ожогов, пролежней, трофических язв, длительно незаживающих ран, стоматологических воспалительных заболеваний.Их действие основывается на свойствах коллагена - структурного белка, который образует соединительную ткань и заполняет пространство между клетками и мышечными волокнами. В переводе с греческого «коллаген» - рождающий клей. Именно он несет ответственность за упругость кожи, поддерживает процессы регенерации клеток, удерживает влагу в тканях. Это наиболее существенный биополимер в организме, который составляет 30% от общей белковой массы и участвует во всех процессах жизнедеятельности, при этом кожа на две трети состоит из коллагеновых волокон.

Глава 2.Синтез коллагена

Коллаген синтезируют и поставляют в межклеточный матрикс почти все клетки (фибробласты, хондробласты, остеобласты, одонтобласты, цементобласты, кератобласты и др.). Синтез и созревание коллагена является сложным многоэтапным процессом, который начинается в клетке и заканчивается в межклеточном матриксе. Нарушения синтеза коллагена, обусловленные мутацией в генах, а также в процессе трансляции и пост- трансляционной модификации сопровождаются появлением дефектных коллагенов. Поскольку около 50% всех коллагеновых белков содержатся в тканях скелета, а остальные 40% в дерме и 10% в строме внутренних органов, то нарушения синтеза коллагена сопровождаются патологией как костно-суставной системы, так и внутренних органов.

Синтез коллагена включает два этапа. На внутриклеточном этапе происходит трансляция и посттрансляционная модификация полипептидных цепей, и на внеклеточном - модификации белка, завершающаяся образованием коллагеновых волокон (рис.1).

Внутриклеточный этап синтеза коллагена. Пептидные α-цепи коллагена синтезируются на полирибосомах, связанных с мембранами эндоплазматической сети. Её синтезированные пептидные цепи в цистернах подвергаются посттрансляционной модификации, которая включает:

• удаление сигнального пептида проколлагеновой цепи при участии специфической протеиназы;

• гидроксилирование остатков пролина и лизина, которое начинается в период трансляции полипептидной цепи вплоть до её отделения от рибосом.

Реакции гидроксилирования катализируют оксигеназы. В реакции гидроксилирования используются О2 и 2-оксоглутарат, а в качестве кофактора участвует аскорбиновая кислота. Гидроксилазы пролина и лизина в активном центре содержат Fе2+, а аскорбиновая кислота, которая легко окисляется в дегидроаскорбиновую кислоту, необходима для сохранения атома железа в ферроформе (рис.2). В реакциях гидроксилирования один атом кислорода присоединяется к четвёртому атому углерода в остатке пролина, а второй атом кислорода включается в янтарную кислоту, которая образуется при декарбоксилировании 2-оксоглутарата (рис.3).

Наряду с гидроксилированием пролина происходит гидроксилирование остатков лизина с образованием 5-гидроксилизина. В дальнейшем гидроксилированные остатки лизина подвергаются гликозилированию(рис.4).

При участии гликозилтрансфераз образуются ковалентные О-гликозидные связи между 5-ОН группой гидроксилизина и остатком галактозы или дисахаридом галактозилглюкозой. К амидной группе аспарагина присоединяются молекулы N-ацетилглюкозамина или маннозы. Одновременно с гидроксилированием пролина формируется стабильная трёхспиральная структура коллагена. Из эндоплазматической сети молекулы проколлагена перемещаются в аппарат Гольджи, где они включаются в секреторные пузырьки и в их составе секретируются во внеклеточное пространство (рис.5).

Внеклеточный этап - модификация молекул проколлагена. В межклеточном пространстве при участии протеолитических ферментов от молекулы проколлагена отщепляются N- и С-концевые пептиды и освобождается тройная спираль коллагена (тропоколлагена). Далее происходит процесс самосборки коллагеновых фибрилл, фиксированных межмолекулярными ковалентными связями (сшивками). В формировании этих связей участвуют остатки лизина и 5-гидроксилизина и их альдегидные производные, которые образуются вследствие окислительного дезаминирования. Окислительное дезаминирование лизина и 5-гидроксилизина происходит с участием лизилоксидазы. Особенностью этого фермента является присутствие Cu2+ в активном центре. Молекулы лизилоксидазы синтезируются в клетке в виде проферментов и после связывания с ионами Cu2+ упаковываются в везикулы, которые покидают клетку. На клеточной поверхности молекула пролизилоксидазы подвергается ограниченному протеолизу и в сфор- мировавшемся активном центре при участии ионов Cu2+ происходит окисление остатка тирозина до тирозинхинона. Образовавшаяся в активном центре хиноидная структура связывает остатки лизина в молекуле проколлагена с образованием фермент-субстратного комплекса (рис.6).

На следующем этапе аллизин и 5-гидроксиаллизин конденсируются вместе с лизиловыми и гидроксилизиловыми остатками; формируются внутри- и межмолекулярные поперечные связи. В реакции конденсации аллизина с остатком лизина другой цепи образуется основание Шиффа. В случае альдольной конденсации двух остатков аллизина образуются альдольные межмолекулярные связи (лизиннорлейцин) (рис.7).

Альдольная конденсация характерна для коллагена костной ткани и дентина, а основания Шиффа наиболее часто встречаются в коллагенах сухожилий.

Около 25% молекул тропоколлагена распадается, не образуя фибрилл. Получившиеся фрагменты выполняют сигнальные функции и стимулируют коллагеногенез. Пространственная организация фибрилл завершается при участии фибронектина, протеогликанов и коллагенов, ассоциированных с фибриллами.

Глава 3. Полиморфизм коллагена

Коллаген - ярко выраженный полиморфный белок. В настоящее время известно 19 типов коллагена, которые отличаются друг от друга по первичной структуре пептидных цепей, функциям и локализации в организме. Вариантов α-цепей, образующих тройную спираль, гораздо больше 19 (около 30). Для обозначения каждого вида коллагена пользуются определённой формулой, в которой тип коллагена записывается римской цифрой в скобках, а для обозначения α-цепей используют арабские цифры: например коллагены II и III типа образованы идентичными α-цепями, их формулы, соответственно [α1(II)]3 и [α1(III)]3; коллагены I и IV типов являются гетеротримерами и образуются обычно двумя разными типами α-цепей, их формулы, соответственно [α1(I)]2α2(I) и [α1(IV)]2α2(IV). Индекс за скобкой обозначает количество идентичных α-цепей (табл. 1).

Гены коллагена называются соответственно типам коллагена и записываются арабскими цифрами, например COL1 - ген коллагена I типа, COL2 - ген коллагена II типа, COL7 - ген коллагена VII типа и т.д. К этому символу приписываются буква А (обозначает α-цепь) и арабская цифра (обозначает вид a-цепи). Например, COL1A1 и COL1A2 кодируют, соответственно, α1 и α2-цепи коллагена I типа.

Глава 4. Особенности структуры и функции разных типов коллагенов

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин. Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных.

Выделяют 19 типов коллагена, которые подразделяют на несколько классов в зависимости от того, какие структуры они могут образовывать.

4.1 Фибриллообразующие (I, II, III, V и XI) типы

95% всего коллагена в организме человека составляют коллагены I, II и III типов, которые образуют очень прочные фибриллы. Значительное содержание именно этих типов коллагена объясняется тем, что они являются основными структурными компонентами органов и тканей, которые испытывают постоянную или периодическую механическую нагрузку (кости, сухожилия, хрящи, межпозвоночные диски, кровеносные сосуды), а также участвуют в образовании стромы паренхиматозных органов. Поэтому коллагены I, II и III типов часто называют интерстициальными. К классу фибриллообразующих относят также минорные коллагены V и XI типов (рис.8).

4.2 Коллагены, ассоциированные с фибриллами

Этот класс объединяет коллагены, которые выполняют очень важную функцию: они ограничивают размер фибрилл, образуемых интерстициальными коллагенами (прежде всего, I и II типов), и участвуют в организации межклеточного матрикса в костях, коже, хрящах, сухожилиях. К этим коллагенам относят коллагены IX, XII, XIV и XVI типов. Коллагены этого класса сами фибрилл не формируют, но непосредственно связаны с фибриллами, которые образуют интерстициальные коллагены.

4.3 Коллагены, образующие сетеподобные структуры

К этому классу относят коллагены IV, VIII, X типов. Особенности строения и функционирования таких белков можно рассмотреть на примере наиболее изученных к настоящему времени коллагенов IV и VIII типов.

Коллаген IV типа является ключевым структурным компонентом базальных мембран, которые представляют собой особую форму межклеточного матрикса. Его секретируют различные типы клеток: эпителиальные, эндотелиальные, мышечные, нервные, жировые. Особенностью коллагена IV типа является то, что повторяющиеся спирализованные участки с последовательностью (Гли-х-у)nчасто прерываются короткими неспиральными сегментами. Это, вероятно, увеличивает гибкость коллагена IV типа и способствует образованию на его основе сетчатых структур (рис.9).

4.4 Коллагены, образующие микрофибриллы

К этому классу относят коллаген VI типа, который является короткоцепочечным белком. Он образует микрофибриллы, которые располагаются между крупными фибриллами интерстициальных коллагенов. Этот коллаген широко представлен в хрящевом матриксе, но больше всего его содержится в межпозвоночных дисках: в nucleus pulposus он составляет -20% общего коллагена. Две молекулы этого коллагена соединяются антипараллельно с образованием димера. Из димеров образуются тетрамеры, которые секретируются из клетки, и вне клетки связываются "конец в конец" с образованием микрофибрилл.

Функции коллагена VI типа пока полностью не ясны, хотя известно, что его микрофибриллы могут связываться со многими компонентами межклеточного матрикса: фибриллами интерстициальных коллагенов, гиалуроновой кислотой, протеогликанами. Молекула этого коллагена содержит многочисленные последовательности Арг-Гли-Асп (RGD), поэтому возможно его участие в клеточной адгезии через присоединение к мембранным адгезивным молекулам, например интегринам α1β1 и α2β1 (рис.10).

4.5Коллагены, образующие "заякоренные" фибриллы

К этому классу относят коллагены VII и XVII типов, которые называют также коллагенами, связанными с эпителием, так как они обычно находятся в местах соединения эпителия с субэпителиальными слоями.

Коллаген VII типа - основной структурный компонент "заякоренных" фибрилл. Каждая молекула этого белка содержит два неколлагеновых домена (НК1 - у С-конца, НК2 - у N-конца) и один коллагеновый домен между ними. Из мономеров образуются димеры, при этом молекулы соединяются в области НК2-доменов антипараллельно по отношению друг к другу. Затем НК2домены отщепляются, и димеры соединяются между собой "бок о бок" с образованием фибрилл (рис.11).

Эти фибриллы играют важную роль в присоединении эпидермиса к дерме, так как одним концом они могут присоединяться к lamina densa, на которой лежит кожный эпителий, а другой их конец проникает в более глубокие субэпидермальные слои кожи и связывается там со структурами, называемыми "якорные диски".

Коллаген XVII типа представляет собой трансмембранный белок и обычно находится в гемидесмосомах эпидермиса. Предполагают, что этот коллаген взаимодействует с другими молекулами гемидесмосом и таким образом участвует в процессе присоединения эпидермиса к дерме.

Глава 5. Катаболизм коллагена

Как и любой белок, коллаген функционирует в организме определённое время. Его относят к медленно обменивающимся белкам; Т1/2 составляет недели или месяцы. Разрушение коллагеновых волокон осуществляется активными формами кислорода и/или ферментативно (гидролитически).

Нативный коллаген не гидролизуется обычными пептидгидролазами. Основной фермент его катаболизма - коллагеназа, которая расщепляет пептидные связи в определённых участках спирализованных областей коллагена. Известны 2 типа коллагеназ:

1.Тканевая коллагеназа присутствует у человека в различных органах и тканях. В норме она синтезируется клетками соединительной ткани, прежде всего, фибробластами и макрофагами. Тканевая коллагеназа - металлозависимый фермент, который содержит Zn2+ в активном центре. В настоящее время известно 4 изоформы этого фермента. Активность коллагеназы зависит от соотношения в межклеточном матриксе её активаторов и ингибиторов. Среди активаторов особую роль играют плазмин, калликреин и катепсин В. Тканевая коллагеназа обладает высокой специфичностью, она перерезает тройную спираль коллагена в определённом месте, примерно на 1/4 расстояния от С-конца, между остатками глицина и лейцина (или изолейцина) (рис.12).

Образующиеся фрагменты коллагена растворимы в воде, при температуре тела они спонтанно денатурируются и становятся доступными для действия других протеолитических ферментов. Нарушение катаболизма коллагена ведёт к фиброзу органов и тканей (в основном печени и лёгких). А усиление распада коллагена происходит при аутоиммунных заболеваниях (ревматоидном артрите и системной красной волчанке) в результате избыточного синтеза коллагеназы при иммунном ответе.

2.Бактериальная коллагеназа синтезируется некоторыми микроорганизмами. Например,Clostridium histolyticum (возбудитель газовой гангрены) выделяет коллагеназу, расщепляющую пептидную цепь коллагена более чем в 200 местах. Этот фермент гидролизует следующую связь -X-Гли-Про-У- между звеньями X и Гли.

Таким образом разрушаются соединительнотканные барьеры в организме человека, что обеспечивает проникновение (или инвазию) этого микроорганизма и способствует возникновению и развитию газовой гангрены. Сам возбудитель не содержит коллагена и поэтому не подвержен действию коллагеназы.

Глава 6. Обмен коллагена

У молодых людей обмен коллагена протекает интенсивно, с возрастом (и особенно в старости) заметно снижается, так как у пожилых и старых людей увеличивается количество поперечных сшивок, что затрудняет доступность коллагена для действия коллагеназы. Поэтому, если у молодых людей в возрасте 10-20 лет содержание гидроксипролина в моче может достигать 200 мг/сут, то с возрастом экскреция гидроксипролина снижается до 15-20 мг/сут.

В некоторых ситуациях синтез коллагена заметно увеличивается. Например, фибробласты мигрируют в заживающую рану и начинают активно синтезировать в этой области основные компоненты межклеточного матрикса. Результат этих процессов - образование на месте раны соединительнотканного рубца, содержащего большое количество хаотично расположенных фибрилл коллагена. Сходным образом происходит замещение погибающих клеток соединительной тканью в печени при циррозе, в стенках артерий при атеросклерозе, в мышцах при их дистрофии.

Заключение

Коллаген является основным белком соединительной ткани млекопитающих и составляет около 30% от общей массы белков организма. Существование разновидностей волокнистой соединительной ткани: рыхлой и плотной (оформленной и неоформленной) во многом объясняется наличием всевозможных комбинаций различных типов коллагена, молекулы которых кодируются почти 20 генами.

Коллаген входит в состав косметических средств, используемых для:

1)образования воздухопроницаемого, влагоудерживающего слоя на поверхности кожи, обладающего пластифицирующими (разглаживающими) свойствами, со свойствами влажного компресса;

2)пролонгирования действия экстрактов, масел и др. в составе косметических композиций;

3)придания блеска волосам, создания коллагенового (защитного) слоя на поверхности волос.

Список использованной литературы

1. Бурджанадзе Т.В. Термодинамическое обоснование водно-мостиковой структуры коллагена Биофизика, 1992;37(2):231-237.

2. Вавилова Т.П. Биохимия тканей и жидкостей полостей рта: учебное пособие / - 2-е изд., испр. и доп. - 2008. - 208 с. : ил.

3. Михайлов А.Н. Коллаген кожного покрова и основы его переработки. М., 1971;527.

4.Николаев А.Я. Биологическая химия.- 3-е изд., перераб. и доп.-М.: Медицинское информационное агенство.-2004.-566 с.: ил.

5. Павлова В.Н, Копьева Т.П, Слуцкий Л.И, Павлов Г.Г. Хрящ. М., 1988:325.

6. Степанов B.M. Молекулярная биология. М., 1996; 334.

7. Церетели Г.И. Тепловая денатурация коллагена в растворе и фибриллах. Биофизика 1982;27(5):780-784.

Биосинтез коллагена.

Коллаген, основной внеклеточный компонент соединительной ткани, представляет собой фибриллярный секреторный белок. Он входит в состав всех тканей организма, обеспечивая им структурную прочность. Молекулы коллагена имеют характерную структуру в виде длинной жесткой тройной спирали. В тканях коллаген находится в основном в виде волокон, образуя нити, фибриллы, сетки и связки. Для коллагена, а также эластина, характерны прочность на разрыв и гибкость.

Рис 1. Виды коллагена и их синтез.

Коллаген, как и все остальные белки, состоит из аминокислот. В его состав входит большой процент глициона, аналина, гидроксипролина, пролина, глутаминовой кислоты, аргинина, серина.

Установлено, что синтез и стабилизация волокнистого компонента соединительной ткани, а именно, полимеризация коллагеновых и эластических волокон, происходит в несколько стадий.

На внутриклеточных стадиях, проходящих вначале на рибосомах шероховатого эндоплазматического ретикулума (ШЭР), синтезируются α-цепи пропептида, которые затем поступают в полость ЭР. Здесь с помощью витамина С и Fе-содержащих проколлаген-гидроксилаз остатки пролина и лизина гидроксилируются, а гидроксилизин дополнительно гликозилируется углеводными остатками глюкозы и галактозы. Уровень гликозилирования зависит от типа ткани, где образуется коллаген. По цистернам гладкого ЭР и аппарата Гольджи про-α-цепь перемещается к плазматической мембране. На последних стадиях гликозилирования α-цепи соединяются дисульфидными мостиками по 3 в единый комплекс, который сворачивается в тройную спираль проколлагена. Он секретируется из клетки аппаратом Гольджи в везикулах путем экзоцитоза. На внеклеточных стадиях проколлаген превращается в тропоколлаген, волокна которого с помощью Си- и пиридоксаль-содержащего фермента лизилоксидазы поперечно сшиваются в микрофибриллы, а затем в полимерные фибриллы коллагена. Образование внутри- и межмолекулярных поперечных связей происходит благодаря окислительному дезаминированию ε-аминогрупп лизина и оксипролина. При окислительном дезаминировании аминогрупп лизиновых остатков р-пептидных цепей коллагена образуются поперечные связи типа шиффовых оснований и альдольных конденсатов. Кроме лизилоксидазы, в этом процессе участвует Fe-содержащий фермент пролилгидроксилаза. Недостаточность в организме меди или пиридоксаля (витамина В6) приводит к снижению активности лизилоксидазы и, следовательно, к замедлению полимеризации при формировании волокнистого компонента соединительной ткани мономеров коллагена и эластина. То же происходит при недостатке в организме железа.

Можно сделать вывод, что синтез коллагена — сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов.

Для синтеза коллагена необходимы Кальций, Магний, Фосфор, Железо, Медь, Витамин Д3, аминокислоты (в том числе незаменимые, для эффективной работы ферментов), антиоксиданты, достаточное количество АТФ, полноценный Витамин С, Сера, Фосфолипиды, кислород, Омега-3 кислоты.

Синтез коллагена очень зависим от слаженной работы гормонов щитовидной железы и отсутствия инсулинорезистентности! Так, на выработку белка оказывают влияние гормональные изменения в организме и метаболизм.

По этой причине, для поддержания выработки коллагена, помимо правильного питания и отказа от вредных привычек, необходимо включать в ежедневное меню продукты, богатые витамином С, пептидами и ретиноидами.

Три вида коллагена для косметологии

Коллагену уделяют большое внимание в косметологии, в первую очередь потому, что именно он отвечает за молодость нашей кожи. Он представляет собой белковые закрученные (спиральные) цепи пептидов, которые поддерживают соединительные ткани тела в нужном состоянии.

В состав коллагена входят следующие аминокислоты:

глицин 33,5%, пролин 11,82%, аланин 10,93%, гидроксипролин 9,21%, глутаминовая кислота 7,19%, аргинин 4,45%, серин 3,87%, лейцин 2,66%, лизин 2,6%, валин 2,0%, треонин 1,87%, изолейцин 1,36%, фенилаланин 1,31%,гидроксилизин 0,76%, метионин 0,61%, тирозин 0,52%, гистидин 0,42%.

Главными функциями коллагена являются:

- поддержать прочность тканей;

- защитить все структуры организма от повреждений;

- обеспечить процесс регенерации (восстановления);

- повысить эластичных свойств ткани (вместе с эластином);

- ускорить формирования клеточных оболочек;

- предотвратить развитие злокачественных опухолевых процессов в тканях.

Синтез коллагена в организме

Сложный восьмиэтапный биологический процесс. Первые пять этапов проходят в пределах клеток (фибробластов), а последние три осуществляются на внеклеточном уровне. Сначала на рибосомах клеток осуществляется синтез предшественника коллагена (препроколлагена). Затем образуется проколлаген на эндоплазматической сети фибробластов после отделения участка пептидной цепи. Аминокислотные остатки окисляются под воздействием особых ферментов. Глюкоза и галактоза переносятся на проколлаген посредством специальных ферментов и образуется тройная спираль растворимого коллагена - тропоколлагена, который выделяется в межклеточную среду, и происходит отщепление части молекулярных звеньев. Затем формируются прочные спирали нерастворимого коллагена из соединенных частей молекул. Процесс биосинтеза коллагена протекает при участии витамина С, глюкокортикоидов и половых гормонов.

Процесс распада волокон коллагена непрерывен и происходит под влиянием коллагеназы и некоторых других ферментов, что приводит к образованию аминокислот, которые, в свою очередь, участвуют в синтезе нового коллагена и в формировании клеток.

На данный момент описаны двадцать восемь типов коллагена, кодируемых при помощи более чем сорока генов. Данные типы имеют отличия по степени их модификации (интенсивности гликозилирования или гидроксилирования), а также по последовательности аминокислот. Для всех видов коллагенов общим является наличие одного или больше доменов белка, которые содержат тройную спираль, а также их присутствие во внеклеточных структурах ткани. Более девяноста процентов всех коллагенов высших организмов составляют коллагены IV, III, II и I типов.

Существуют следующие разновидности коллагена и их типы:

фибриллярные коллагены - типы I, ІІ, ІІ, V, ХІ, XXIV, XXVII;
(FACIT) фибрилл-ассоциированные коллагены - типы ІХ, ХІІ, XIV, XVI, ХІХ, ХХ, ХХІ, XXII;
коллагены, которые формируют филаменты-бусины - тип VI;
коллаген, который формирует якорные фибриллы - тип VII;
сетеобразующий коллаген - типы IV, VIII, Х;
трансмембранный коллаген - типы ХІІІ, XVII, ХХІІІ, XXV/CLAC-P;
иные коллагены - типы XV, XVIII, XXVIII.

Основными и важными для поддержания здоровья и красоты являются 1, 2 и 3 тип.

Коллаген первого типа I - находится во всех тканях тела, сосудах, сухожилиях, костях и хрящах, суммарно составляет 90% кожи. Он обеспечивает эластичность, питание и водный баланс.

Коллаген второго типа II - это коллаген суставов и сухожилий, также представлен в роговице глаза, межпозвоночных дисках, костных соединениях.

Коллаген третьего типа III - уникальная составляющая внеклеточного матрикса и метаболизма. Он служит базой соединительной ткани человеческих органов. Отвечает за обмен веществ и эластичность кожи, волос и ногтей. Также, он влияет на сердечную область и кровеносную систему.

В целом все три типа коллагена отвечают за омоложение, тонус и общее состояние организма.

Из продуктов ежедневного рациона, каким бы богатым и разнообразным он ни был мы не можем получить коллаген в достаточном количестве, поэтому сегодня разработаны десятки технологий получения коллагена в промышленных масштабах из всевозможных источников.

Технологический коллаген бывает трех типов, в зависимости от сырья, из которого его производят.

Животный коллаген, выделяемый в виде гидролизатов из кожи свиней и рогатого скота является самой распространенной и недорогой разновидностью коллагена. Он часто входит в состав ухаживающих косметических средств, особенно питательных кремов. Однако, такой белок представлен крупными молекулами, и поэтому не может проникать сквозь роговой слой эпидермиса. Кроме того, его применение может спровоцировать выраженную аллергическую реакцию. На усвоение данного типа коллагена приходится расходовать больше энергии чем при применении других типов. Его производят в Европе и России.
Растительный коллаген, который получают из пшеницы и водорослей легко усваивается тканями человеческой кожи и не является аллергенным. Но процесс его производства довольно сложен и связан с существенными финансовыми затратами. К тому же растительный белок коллагеном не является, настоящий коллаген присутствует только в соединительной ткани организмов животных и рыб. Его витаминная и пищевая ценность довольно высоки наряду с плохой усвояемостью.
Коллаген морского происхождения добывают из кожи рыб. По своему строению молекулы рыбного коллагена похожи на коллаген человека и могут легко проникать в глубокие ткани кожи. К сожалению, коллаген морской рыбы может вызывать сильную аллергию. А вот коллаген, добытый из кожи рыб, обитающих в чистых пресных водоемах, к аллергиям приводит редко. Попав в кожу человека, белок рыбы распадается на аминокислоты, которые используются организмом для обновления клеток эпидермиса и увлажнения тканей. В целом этот вид коллагена наиболее благоприятный и поподходящий человеку за счет его моментального всасывания и распределения именно там, где его не хватает организму. Чаще всего его производят в странах Азии и Америке.

Современная косметология на сегодняшний день имеет два направления:

- использование технологического коллагена;

- активизация синтеза собственного коллагена в организме человека.

Применяют косметический коллаген следующим образом:

- Как ингредиент множества косметических средств (масок, гелей, кремов). Такой белок на какое-то время заполняет неровности на коже и образует тонкую гигроскопичную пленку, благодаря чему происходит активное увлажнение и питание тканей.

- В качестве филеров в контурной инъекционной пластике и как один из компонентов коктейлей для мезотерапии.

- В составе биологических добавок, в виде капсул, порошков и таблеток.

Стимуляция самостоятельного синтеза коллагена в организме может осуществляться следующими способами:

С помощью аппаратных технологий, например, химического и ультразвукового пилинга, RF-лифтинга, процедуры фотоомоложения, лазерного пилинга или лазерной шлифовка кожи, миостимуляции, микротокового воздействия и ультразвукового фонофореза.
Посредством инъекционных методик, таких как: мезотерапия, контурная пластика, а также микронидлинг на основе уколов гиалуроновой кислоты и белково-витаминных препаратов. За счет травмирования кожи, а также ее насыщения специальными препаратами и происходит обновление коллагена.
При проведении процедуры плазмолифтинга с целью активизации выработки собственного коллагена и гиалуроновой кислоты.
При помощи БАДов, которые включают комплексы минералов и витаминов, аминокислоты и белок, а также специальной диеты, которая предусматривает употребление пищи, богатой минералами, витаминами, аминокислотами, жирными кислотами.

Коллаген имеет высокую важность в вопросе поддержания молодости нашей кожи. Он повышает тонус кожи, делает ее эластичной и прочной, благоприятствует увлажнению. В норме в молодом человеческом организме полный цикл распада и синтеза коллагеновых волокон длится около месяца, и обмен коллагена доходит до 6 кг в год. Однако с возрастом показатели меняются. После 30 лет процессы распада начинают преобладать над синтезом, и количество коллагена в кожных покровах постепенно снижается. Качество волокон ухудшается, они становятся хрупкими, накапливается фрагментированный коллаген. Поэтому кожа со временем теряет эластичность, становится обвисшей, дряблой и тонкой, ухудшается ее цвет. Также белок перестает удерживать достаточный объем воды. Из-за этого кожа пересыхает, и на ней появляются морщины. Формируется птоз (обвисание тканей кожи), который ведет к разрушению фибробластов, необходимых для синтеза коллагена. То есть возникает замкнутый круг, и процессы увядания кожи ускоряются. Поэтому своевременное обращение к специалисту - косметологу поможет подобрать эффективные средства и методики для замедления процесса старения кожи и улучшения ее состояния.

Коллаген

По морфологическим и физиологическим признакам в организме человека выделяют четыре типа тканей: эпителиальную, соединительную, мышечную и нервную.
Как и любая ткань, соединительная ткань состоит из клеток и межклеточного матрикса.

Межклеточный матрикс— это надмолекулярный комплекс, образованный сложной сетью связанных между собой макромолекул.
В организме межклеточный матрикс формирует такие высокоспециализированные структуры, как хрящ, сухожилия, базальные мембраны ( в коже ), а также (при вторичном отложении фосфата кальция) кости и зубы.

В химический состав межклеточного матрикса входят:

1. Коллагеновые и эластиновые волокна. Они придают ткани механическую прочность, препятствуя ее растяжению;

2. Аморфное вещество ГАГ ( гиалуроновая кислота ) и протеогликанов. Оно удерживает воду и минеральные вещества, препятствует сдавливанию ткани;

3. Неколлагеновые структурные белки - фибронектин, ламинин, тенасцин, остеонектин и др.

Кроме того, в межклеточном матриксе может присутствовать минеральный компонент- в костях и зубах: гидроксиапатит, фосфаты кальция, магния и т.д. Он придает механическую прочность костям, зубам, создает запас в организме кальция, магния, натрия, фосфора.

Межклеточный матрикс выполняет в организме разнообразные функции:

образует каркас органов и тканей;
является универсальным «биологическим» клеем;
участвует в регуляции водно-солевого обмена;
образует высокоспециализированные структуры (кости, зубы, хрящи, сухожилия, базальные мембраны).
окружая клетки, влияет на их прикрепление, развитие, пролиферацию, организацию и метаболизм.

Коллаген

Коллаген — это фибриллярный белок, основной структурный компонент межклеточного матрикса.
Коллаген обладает огромной прочностью (Коллаген прочнее стальной проволоки того же сечения, он может выдерживать нагрузку в 10000 раз большую собственного веса) и практически не растяжим.
Это самый распространенный белок организма, на него приходиться от 25 до 33% общего количества белка в организме, т.е. 6% массы тела. Около 50% всех коллагеновых белков содержится в тканях скелета, около 40% — в коже и 10% — в строме внутренних органов.
Строение коллагена:
Под коллагеном понимают два вещества: тропоколлаген и проколлаген.

Молекула тропоколлагена состоит из 3 α-цепей. Известно около 30 видов α-цепей, отличающихся между собой аминокислотным составом. В тропоколлагене содержится 33% глицина, 25% пролина и 4-оксипролина, 11% аланина, есть гидроксилизин, мало гистидина, метионина и тирозина, нет цистеина и триптофана.

Молекула проколлагена устроена также как и тропоколлагена, но на ее концах находятся
С - и - N - пропептиды, образующие глобулы.
Виды коллагена:
Коллаген — полиморфный белок, в настоящее время известно 19 типов коллагена, которые отличаются друг от друга по первичной структуре пептидных цепей, функциям и локализации в организме. 95% всего коллагена в организме человека составляют коллагены I - VII типов.
Его основные функции:

защитная — обеспечение прочности тканей и защиты от механических повреждений;
опорная — скрепление и формирование формы органов;
восстановительная (клеточная регенерация);
обеспечивает эластичность тканей совместно с эластиновыми волокнами;
тормозит развитие меланом (опухолевидные образования кожи);
стимулирует образование клеточных оболочек.

Биосинтез и распад коллагена

Огромную роль играет коллаген для кожи, в которой он представлен I и VII типами. Он составляет 70% ее белков и расположен в дермальном слое, обеспечивая кожным покровам тонус, прочность, упругость и принимая участие в их увлажнении.

Биосинтез коллагена в коже состоит из восьми этапов. Пять из них протекают в клетках фибробластах, три — внеклеточно.

На биосинтез большое влияние оказывают гормоны надпочечников (глюкокортикоиды), половые гормоны и витамин «C».

Разрушение коллагеновых волокон происходит постоянно под воздействием коллагеназы и других ферментов, «измельчающих» их еще больше. Общая схема разрушения этого белка выглядит так:

Аминокислоты, образующиеся при этом, участвуют в построении клеток и восстановлении коллагена. В молодом здоровом организме цикл разрушения и синтеза составляет около 1 месяца, а обмен коллагена составляет 6 кг в 1 год.

После 25-30 лет диссимиляция постоянно возрастает и постепенно начинает преобладать над синтезом, в результате чего с увеличением возраста содержание этого белка в коже постепенно уменьшается. Восстановление коллагена в среднем возрасте уже приближается к 3 кг.

Его волокна разрушаются и приобретают жесткость и хрупкость, накапливается поврежденный, фрагментированный коллаген, в результате чего кожа становится менее прочной и упругой, истончается, возникает ее дряблость, пятнистость, увеличивается сухость из-за потери способности белка удерживать молекулы воды, формируются морщины.

Образующийся птоз (провисание) тканей уменьшает механическое натяжение клеток, приводит к их коллапсу (спадение) и повреждению фибробластов, регулирующих коллагеновый синтез. Таким образом, замыкается порочный круг.

Поэтому коллаген назван белком молодости.

Факторы влияния на процессы синтеза:

Уменьшению выработки коллагена и ускорению его разрушения способствуют:
Излишнее ультрафиолетовое облучение.
Недостаточное увлажнение кожных покровов.
Курение, приводящее к сужению мелких сосудов и снижению притока крови к тканям и накоплению свободных радикалов, непосредственному разрушению белка.
Избыточное употребление алкогольных напитков, обезвоживающих организм и приводящих к стрессовому состоянию во всех системах организма.
Психологические стрессы и нерациональное питание, содержащее недостаточное количество белка, витаминов и минералов.
Некоторые врожденные и иммунные системные заболевания соединительной ткани (коллагенозы) — ревматизм, системная красная волчанка, склеродермия, дерматомиозит и др.

Применение коллагена в косметологии. В косметологии существуют два направления:

Применение технологического коллагена;
Стимуляция синтеза собственного белка организмом.
В зависимости от исходного сырья различают коллаген трех видов:
Животного происхождения - (наиболее дешевый), получаемый из кожи крупного рогатого скота в виде гидролизатов. Как один из компонентов он входит в состав увлажняющих и питательных косметических кремов. Однако его молекулы очень крупные, а потому не могут проникнуть через роговой слой. Наружное применение коллагена в составе различных кремов и масок часто вызывает аллергические реакции. Получение его из тканей коров из-за распространенного бешенства очень ограничено.
Также производится коллаген на основе свиных тканей, донорских или трупных тканей человека.
Растительный - (из пшеничных белков), который лучше усваивается клетками кожи и редко вызывает аллергические реакции. Но его получение требует значительных финансовых расходов из-за сложности технологии.

Кроме того, по сути своей растительный белок коллагеном не является, так как последний существует только в соединительной ткани животных, рыб и птиц.
Морской - вырабатывают из кожи рыб. По своей аминокислотной структуре он близок к коллагену кожи человека и проникает в глубокие ее слои.

Недостатком коллагена морских рыб является способность вызывать выраженную аллергию. Однако препараты коллагена из кожи пресноводных рыб, обитающих в чистых водоемах, к подобным реакциям не приводят. Через определенное время происходит разрушение этого белка на 19 аминокислот.
Они обладают увлажняющими свойствами и расходуются организмом на строительство эпидермальных клеток.

В косметологии коллаген используется:

Для наружного применения как один из компонентов в составе кремов, гелей, масок. Крупный белок не проникает через роговой слой, а лишь временно заполняет кожные неровности и микротрещины.
Эффективность этих препаратов объясняется увлажняющим эффектом. Он возникает в результате гигроскопичности коллагена и образования пленки на поверхности кожи.
Но в этом заключается и отрицательный эффект, так как подобное увлажнение только поверхностное, а «компресс» закрывает межклеточные поры и затрудняет испарение воды с кожной поверхности.
Положительное воздействие этих препаратов может быть объяснено только влиянием других компонентов в их составе — антиоксидантов, микроэлементов, аминокислот, витаминов.

Коллаген — белок молодости: как правильно выбрать и принимать

МИИН

В статье мы расскажем:

Коллаген и его структура
Типы коллагена
Причины нехватки собственного коллагена
Признаки нехватки коллагена
Какой коллаген выбрать
Добавки, стимулирующие синтез коллагена
Продукты, способствующие выработке коллагена
Как стимулировать выработку собственного коллагена

Коллаген — один из основных компонентов соединительной ткани и, беспорно, наиболее популярная (наравне с омега-3-полиненасыщенными жирными кислотами) биологически активная добавка. Его называют белком молодости — и это, как мы продемонстрируем несколько позже, весьма обосновано.

Впрочем, иногда погоня за красотой может обернуться весьма неприятными последствиями: ведь неполное понимание процессов биохимической трансформации не освобождает от ответственности. Так, в частности, следует осознавать, что существует огромное количество разнообразных типов коллагена — их число давно перевалило за два десятка — каждый из которых имеет свою определенную локализацию, а следовательно, те или иные функции. Так что же выбрать и каким образом стимулировать образование собственного протеина? Давайте разбираться.

Коллаген и его структура

Коллаген — белок соединительной ткани, вырабатываемый специальными клетками — фибробластами. Примечательно, что он является наиболее распространенным протеином во всем организме — на его долю приходится ¼ всех белков. Впечатляет, не так ли?

Коллаген имеет интересную пространственную структуру, во многом определяющую его свойства: он состоит из трех переплетенных цепей. Впрочем, с точки зрения понимания процессов, приводящих к его недостаточной выработке, куда более важен именно его аминокислотный состав — те рабочие кирпичики, что создают исходный каркас.

Для построения правильных полипептидных последовательностей коллагена необходимо три аминокислоты: глицин, пролин и лизин. Первая — заменимая: наш организм способен самостоятельно на клеточных фабриках воспроизводить ее синтез. В частности, это наблюдается и в головном мозге: ведь, как известно, глицин выступает одним из нейромедиаторов — химических соединений, способствующих передачи нервного импульса от одного нейрона к другому.

Гематоэнцефалический барьер — паспортный контроль на границе “нервная ткань-кровь” — непроницаем для этой аминокислоты, а специфических переносчиков, способствующих ее транспорту из просвета сосудов в структуры мозга нет. Вот и приходится клеткам нервной системы выкручиваться и справляться самим — возбуждение и торможение передавать-то как-то надо.

И если пролин, другая аминокислота в составе коллагена, также способна к эндогенному образованию, то лизин должен исключительно поступать с биологически активными добавками или компонентами пищи. Так, скажем, им богаты:

говядина и телятина;

курица, индейка, мясо кролика;

сельдь, тунец и креветки;

соевые бобы и фасоль.

Кроме того, в процессе синтеза коллагена происходит ряд важных трансформаций, ключевой из которых, несомненно, является превращение под действием специфического фермента (гидроксилазы) пролина и лизина в гидроксипролин и гидроксилизин. Функционирование этого энзима невозможно без меди, а также участия витамина С.

Так, в частности, один из наиболее ярких признаков, указывающих на гиповитаминоз аскорбиновой кислоты и требующих прицельного внимания со стороны специалистов по питанию и врачей, — кровоточивость десен — развивается вследствие повышенной ломкости сосудов, наблюдаемой в отсутствии протекания реакций гидроксилирования соответствующих аминокислот в составе коллагенового волокна.

Последние исследования указывают также и на то, что этот процесс существенным образом подавляется гомоцистеином — наиболее значимым маркером сердечно-сосудистых патологий. Таким образом, можно сделать закономерный вывод: без отслеживания в динамике данного показателя и без оказания должной поддержки реакциям метилирования, в которых происходит превращение гомоцистеина, о производстве качественного коллагена можно забыть. Об этом мы расскажем несколько ниже.

Типы коллагена

Количество известных на данный момент типов коллагена приближается к трем десяткам, и каждый из них обладает собственной локализацией. Появление не в характерном месте того или иного типа свидетельствует, ровно как и изменение аминокислотного состава, о системных заболеваниях соединительной ткани — коллагенозах.

Наиболее важными для взрослого человека (особенно в контексте красоты и молодости) представляются именно первые три типа:

1-й содержится практически во всех соединительных тканях, включая кости и зубы, роговицу глаз, сухожилия, волокнистые хрящи и связки. Это толстые волокна, что также являются основным компонентом образующегося на месте большинства повреждений рубца.

2-й тип коллагена расположен в гиалиновых хрящах, покрывающих суставные поверхности; в сухожилиях; стекловидном теле глаза, которое обеспечивает преломление поступающих на сетчатку лучей света; а также в межпозвоночных дисках.

3-й тип, наконец, сконцентрирован в стенках артериальных сосудов, в коже, кишечнике, матке, хрусталике, сухожилиях и хрящах.

Причины нехватки собственного коллагена

Учитывая, что коллаген — это белок, его структурными кирпичиками являются аминокислоты, недостаточное поступление которых вместе с компонентами пищи будет приводить и к снижению эндогенного синтеза.

Нарушение переваривания и расщепления белка в желудке, наблюдаемое при уменьшении секреции клетками слизистой оболочки соляной кислоты, обычно проявляется комплексом характерных жалоб:

тяжесть в животе;

изжога и отрыжка;

вздутие и газообразование;

Характерно снижение показателя общего белка в биохимическом анализе крови, а также возможно компенсаторное увеличение фракции альбуминов.

Гипоацидность ассоциируется и с более низкой устойчивостью организма к различного рода инфекциям — в частности, паразитарным. Причиной подобного уменьшения секреции соляной кислоты могут быть:

распространение H.pylori по всему периметру желудка;

частое воздействие стрессовых факторов: выделяемые при этом корой надпочечников гормоны приводят к спазмированию сосудов и, таким образом, ухудшают кровоснабжение слизистой;

образование антител к собственным клеткам — характерно для аутоиммунного гастрита;

обратный заброс желчи;

нарушение процессов метилирования.

Любой из вышеперечисленных факторов, приводящий к снижению кислотности, тормозит и активацию под действием соляной кислоты протеолитических ферментов — расщепление связей в полипептидных цепях нарушается.

Экзокринная недостаточность поджелудочной железы, вырабатываемые которой энзимы осуществляют окончательное ферментативное расщепление в полости кишечника и на ворсинках его эпителиальной выстилки.

Нарушение оттока желчи, выступающей в качестве активатора панкреатических ферментов, наблюдается при закупорке камнями выводных протоков, при глистной инвазии, уменьшении текучести желчи в связи с повышением содержания в ее составе холестерина.

Синдром мальабсорбции, целиакия и другие патологии, при которых, в существенной мере, тормозится процесс всасывания питательных веществ на ворсинках кишечника.

Увеличение концентрации аминокислоты гомоцистеин, нарушающей образование правильной структуры коллагенового белка, отмечается при дефицитах витаминов В2, В6, В9, В12, а также при недостатке в организме цинка и мутациях в наиболее важных, контролирующих весь процесс метилирования, генах: MTRR, MTHFR. MTR.

Гиповитаминоз аскорбиновой кислоты.

Дефицит меди — минерала, также необходимого для преобразования аминокислоты лизин в гидроксилизин.

Признаки нехватки коллагена

Учитывая, что образование коллагена в организме в значительной мере снижается не только с возрастом, но и при определенных, описанных ранее состояниях, настоятельно рекомендуем обращать внимание на хорошо видимые признаки дефицита данного белка соединительной ткани:

хрупкостей костей — коллаген представляет из себя своеобразный каркас, к которому прикрепляются участвующие в формировании кости минералы;

боли в суставах;

проблемы с межпозвоночными дисками;

Отдельно хочется добавить о гиповитаминозе аскорбиновой кислоты — ведь, как уже было сказано, в условиях ее дефицита превращение лизина и пролина невозможно. Вы можете ориентироваться на показатели органических кислот и аминокислот в моче — в частности, на повышение:

Гидроксифенилмолочной кислоты

Гомогентизиновой кислоты

Гидроксипролина

Для недостатка витамина С характерны следующие симптомы:

Частые простудные заболевания вследствие снижения активности иммунной системы и уменьшения образования защитных белков нейтрофилами.

Дефицит железа из-за нарушения его всасывания в желудочно-кишечном тракте — вплоть до анемии.

Длительное заживление ран — особенно хорошо прослеживается на царапинах, повреждениях от прыщиков.

Кровотечения из носовой полости и десен.

Нарушения образования коллагеновых волокон возникает и при избыточной концентрации в крови аминокислоты гомоцистеин, что, как правило, наблюдается в условиях нехватки фолиевой кислоты, витамина В6 или кобаламина, а также при мутациях в соответствующих генах. Таким образом, измерение уровня гомоцистеина может быть диагностически важным параметром.

Определение дефицита фолиевой кислоты (витамина В9):

↑ MCV (среднего объема эритроцитов) в общем анализе крови;

↑ гомоцистеина;

↑Форминоглутаминовой кислоты в орг.кислотах в моче;

На дефицит В12 указывают:

↑ метилмалоновой кислоты в орг.кислотах в моче;

Генетика фолатного цикла: MTHFR, MTR, MTRR.

Какой коллаген выбрать

Ранее широкой популярность пользовался коллаген млекопитающих — особенно в регенеративной медицине. Он использовался в виде каркасного материала при восстановлении поврежденных или пораженных болезнью тканью.

Впрочем, сейчас, после выявления достаточно высокого риска заражениями инфекционными заболеваниями (в частности, неизлечимой, характеризующейся неизменно летальным исходом губчатой энцефалопатией, птичьим и свиным гриппом) от его применения постепенно стали отказываться в пользу морского коллагена, добываемого из чешуи, кожи и костей рыб. Последний обладает, к тому же, биосовместимостью, низкой антигенностью (иными словами, вызывал меньшие реакции со стороны иммунной системы), а также имел хорошую биоразлагаемость.

В качестве пищевой добавки, морской коллаген также занимает лидирующие позиции, хотя и несколько уступает пептидам коллагена, положительно зарекомендовавшим себя в контексте заживления ран, уменьшения болей в области суставов и сухожилий.

С того момента, как впервые было опубликовано исследование о способности гидролизатов коллагена — гетерогенных (то есть неоднородных) смесей его пептидов, полученных в процессе ферментативного расщепления содержащих данный белок тканей — стимулировать образование коллагена хрящевыми клетками, их применение получило широкое распространение. Сегодня они рассматриваются как безопасный метод (или компонент к основной терапии) лечения остеоартрита — наиболее распространенного заболевания суставов, поражающего более 60% пациентов пожилого возраста и имеющего прогрессирующий характер.

Однако, учитывая тесную взаимосвязь между превращениями аминокислот в составе коллагена, и витамином С, еще раз хотим подчеркнуть: для достижения большего эффекта следите, чтобы в покупаемых вами добавках содержалась аскорбиновая кислота (или же, в случае ее отсутствия, принимайте ее отдельно).

Добавки, стимулирующие синтез коллагена

В последнее время все более чаще стали проводиться исследования касательно влияния прекурсоров (предшественников) аминокислот, входящих в состав коллагена, на эндогенное образование, то есть непосредственно в клетках человеческого организма, этого белка соединительной ткани.

Так, в частности, изучалось применение аминокислот аргинина и орнитина (которые участвуют в обезвреживании токсического для наших тканей — в особенности нервной — аммиака) в качестве исходного субстрата для продукции пролина — одного из основных кирпичиков в полипептидных цепях коллагена.

Аргинин, в отличии от орнитина, гораздо более распространен в белковых продуктах, а также в достаточном количестве продуцируется в организме человека для поддержания и нормального функционирования мышечной и соединительной ткани, но, вероятнее всего, его образование всё же не удовлетворяет потребности для адекватного биосинтеза коллагена при заживлениях раны с последующим рубцеванием места повреждения.

Весьма заинтересовали ученых работы, впервые проведенные на лабораторных животных: так, они, придерживаясь в течение 4-6 недель диеты с дефицитом аргинина, характеризовались более высокой частотой смертности и повышенной потерей веса после того, как подвергались незначительной травме в виде разреза на спине. В дальнейшем были проведены эксперименты и на здоровых добровольцах, результаты которых показали: употребление добавок аргинина не влияло на скорость образования эпителиальной ткани в месте повреждения кожи, но существенным образом сказывалась на отложении коллагена в ране — подобное наблюдалось и у мышей, дополнительно получавших вместе с пищей аминокислоту орнитин.

Аргинин, вдобавок, участвует в образовании оксида азота, способствующего расширению сосудов и критически важного в контексте заживления ран. Эта аминокислота (наравне с орнитином) стимулирует секрецию гормона роста, а также активирует клеточное звено иммунитета — в частности, Т-лимфоциты.

Кроме аргинина и орнитина, приводится информация и о цитруллине — еще одной шахматной фигуре в цикле мочевины, который обеспечивает детоксикацию аммиака. Эта аминокислота является прямым предшественником аргинина — так, ее применение ассоциировалось с повышением концентрации последнего в плазме у животных с коротким пищеварительным трактом. Впрочем, на данный момент, какого-либо другого косвенного влияния цитруллина на образование коллагена не отмечается.

Продукты, способствующие выработке коллагена

Для укрепления кожи, поддержания ее тургора и эластичности, профилактики развития морщин и сохранения молодости рекомендуем вам обратить внимание на следующие продукты и блюда:

Бульоны — современные молодильные яблока. Получаемые при отварах мяса на костях (в особенности говяжьего) они служат прекрасными источниками коллагена и широкого спектра аминокислот.

Жирная рыба — прекрасный источник омега-3-полиненасыщенных жирных кислот, обладающих провоспалительным действием, а также некоторых минералов — в частности, цинка, необходимого для протекания реакций фолатного цикла.

Яйца — богаты аминокислотами, входящими в состав коллагена. Для уменьшения рисков развития пищевых непереносимостей (всвязи с высокой степенью иммунизации куриного белка) советуем делать упор на перепелиные, а не куриные.

Листовые овощи: шпинат, руккола, салат. Они богаты фолиевой кислотой, которая участвует в реакциях метилирования и обезвреживания гомоцистеина.

Источники витамина С, обеспечивающего превращение аминокислот пролин и лизин:

Читайте также: